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UEL 2010
O japonês Osamu Shimomura de 80 anos, ganhador do Prêmio Nobel de Química de 2008, estuda há meio século a proteína verde fluorescente (GFP). Extraída nos anos 60 de uma água-viva luminescente (Aequorea victoria), a GFP se tornou a base de técnicas importantes utilizadas pela bioquímica moderna. Com a ajudada GFP, os cientistas desenvolveram meios para observar processos que antes eram invisíveis, como o desenvolvimento das células nervosas no cérebro e de células cancerígenas.
(Scientific American Brasil online. 17 de out. 2008.)
Representação da GFP; completa à esquerda e, no centro, com um dos lados cortados para revelar o cromóforo no interior. Estrutura química do cromóforo à direita.
( Adaptado de: <http://en.wikipedia.org/wiki/Green_fluorescent_protein>. Acesso em: 20 ago. 2009.)
A GFP desnaturada não é fluorescente. Isto sugere que a estrutura terciária da GFP é importante e que a fluorescência é ativada por interações não-covalentes (ou forças de Van der Waals) do cromóforo com resíduos de aminoácidos da proteína espacialmente próximos.
Com relação à estrutura do cromóforo da GFP, é correto afirmar:
a
Interações dipolo-dipolo induzido são as interações não-covalentes mais fortes que o cromóforo realiza.
b
Realiza várias interações não-covalentes do tipo ligação de hidrogênio.
c
Na ligação química entre os átomos de carbono 1 e 2 existem quatro elétrons envolvidos em ligação pi.
d
O hidrogênio 4 e o nitrogênio 3 estão unidos por interação do tipo ligação de hidrogênio.
e
O hidrogênio 4 e o nitrogênio 3 estão unidos por uma ligação covalente apolar.
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Resposta
B
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