EBMSP 2018/2
Inibidores competitivos são substâncias que competem diretamente com o substrato normal pelo sítio ativo das enzimas. A atividade da enzima tende a declinar por não ocorrer, plenamente, a formação do complexo enzima-substrato durante a existência do complexo enzima-inibidor. A ação do inibidor pode ser revertida aumentando-se a quantidade de substrato (S) na reação.
O gráfico demonstra a variação da velocidade de reação em relação à quantidade de substrato presente para os dois complexos mencionados.
MOTTA, Valter T. Bioquímica Básica. e. 2.
Rio de Janeiro: Medbook, 2011, p.36.
Com base nessas informações e nos conhecimentos de bioquímica, é correto afirmar:
O inibidor competitivo reage com a enzima para formar um complexo enzima-inibidor análogo ao complexo enzima-substrato, embora cataliticamente ativo.
Apenas o complexo enzima-substrato poderá alcançar a velocidade máxima, Vmax , de reação devido à ausência do inibidor nesse sistema.
Em altas concentrações de substrato, S, todos os sítios ativos devem estar preenchidos com o substrato, o que justifica a velocidade máxima de reação observada em ambas as curvas no gráfico.
Os inibidores competitivos são moléculas estruturalmente diferentes do substrato, apesar de apresentarem a mesma funcionalidade química.
A ligação do inibidor competitivo com a enzima não bloqueia a ligação do substrato, mas provoca uma modificação da conformação da enzima que evita a formação do produto.
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