A hemoglobina é uma proteína de estrutura quaternária. Ela é composta por quatro cadeias de globina (parte proteica) e um grupo heme (grupo prostético) ligado a cada uma delas. Em adultos, as cadeias de globina são de dois tipos: duas do tipo α (alfa) e duas do tipo β (beta). O grupo heme contém um átomo de ferro central em seu interior, mantido no estado ferroso. O ferro é o responsável pela captação do oxigênio, uma vez que o mineral se liga ao oxigênio com facilidade. A globina não serve apenas para a função estrutural, mas também torna possível a reversibilidade da ligação entre o ferro e o oxigênio. (A HEMOGLOBLINA, 2019).
A análise dessas informações, da figura apresentada e dos conhecimentos sobre hemoglobina possibilitam afirmar:
Os metais de transição formam sempre ligações covalentes com outros elementos químicos.
A molécula de nitrogênio possui ligações π e σ entre átomos de nitrogênio.
As moléculas de oxigênio e de monóxido de carbono são ambas polares.
O Nox do ferro permanece igual a zero durante o processo de respiração. As proteínas complexas são sais derivados de aminoácidos.
As proteínas complexas são sais derivados de aminoácidos.
A questão descreve a hemoglobina e fornece dados estruturais, mas a pergunta pede para analisar as afirmações (A-E) à luz dessas informações e de conhecimentos de Química (ligações, geometria, polaridade, NOx etc.).
A) Metais de transição nem sempre formam ligações covalentes; podem formar iônicas (ex.: FeCl3) e metálicas (em estado elementar). Logo, falsa.
B) Na molécula N2 os átomos se unem por uma ligação tripla: 1 σ + 2 π. A afirmação descreve corretamente (π e σ). Verdadeira.
C) O2 é apolar (mesmo elemento, vetor dipolo resultante nulo). CO é polar (C ≠ O, dipolo ≠ 0). A frase diz que ambas são polares → falsa.
D) Na oxigenação o ferro alterna Fe2+ ⇌ Fe3+; não permanece NOx 0. Além disso, proteínas não são “sais”, mas polímeros de aminoácidos. Falsa.
E) Reitera a segunda parte de D. Proteínas são macromoléculas orgânicas, não sais. Falsa.
Alternativa correta B.